MÔ PHỎNG GẤP PROTEIN

Số cách sắp xếp của một chuỗi axit amin lớn tới mức thử lần lượt thì hết cả tuổi vũ trụ, vậy mà protein thật gấp xong trong vài phần nghìn giây, nhờ lõi kị nước co lại kéo cả chuỗi theo. Chuỗi thẳng trước hết cuộn thành xoắn α và phiến β, rồi những mảng ấy gói lại thành khối ba chiều: lõi càng chôn kín thì năng lượng càng thấp và cấu hình càng bền. Quá nóng thì khối gấp bung ra thành biến tính, còn gấp sai thì các chuỗi dính vào nhau thành sợi amyloid.

▸ Nạp chuỗi polypeptit (trình tự axit amin)…
▸ Gán tính chất chuỗi bên R (ưa/kị nước, điện tích)
▸ Dựng liên kết hydro khung → xoắn α / phiến β
▸ Hiệu chuẩn phễu năng lượng tự do
▸ Nạp chaperone & mô-đun gấp sai (amyloid)
▸ Sẵn sàng — Trực tuyến. ✅
0%
⌂ Tế bào & Di truyền

Phòng mô phỏng Gấp protein

Protein Folding · shape = function
Trực tuyến
trình tự · phễu gấp · khoá–chìa
Mức độ gấp & năng lượng
🧬 Trình tự → cấu trúc
Số axit amin—
Bậc cấu trúc—
Lõi kị nước—
Năng lượng (ΔG)—
Trạng thái—
Đang xem—
Ghi chú
Trình tự quyết định cấu trúc (Anfinsen): thông tin gấp đã nằm sẵn trong chuỗi axit amin. Gốc kị nước chui vào lõi tránh nước, gốc ưa nước ra ngoài → khối 3D. Gấp sai → kết tụ amyloid (Alzheimer, prion).
—
Chọn bậc gấp (bậc 1 → 2 → 3 · chaperone · gấp sai · chức năng) · kéo "Tiến trình gấp" / "Nhiệt độ" · bấm khái niệm để xem chi tiết
Trình duyệt chưa bật canvas.
Phễu gấp — năng lượng tự do giảm khi gấp độ ổn định (ΔG↓)mức gấplõi kị nước
Về Gấp protein

Số cách sắp xếp của một chuỗi axit amin lớn tới mức thử lần lượt thì hết cả tuổi vũ trụ, vậy mà protein thật gấp xong trong vài phần nghìn giây, nhờ lõi kị nước co lại kéo cả chuỗi theo. Chuỗi thẳng trước hết cuộn thành xoắn α và phiến β, rồi những mảng ấy gói lại thành khối ba chiều: lõi càng chôn kín thì năng lượng càng thấp và cấu hình càng bền. Quá nóng thì khối gấp bung ra thành biến tính, còn gấp sai thì các chuỗi dính vào nhau thành sợi amyloid.

Chủ đề liên quan trong Tế bào & Di truyền